Proteínas
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.
Aminoacidos
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y
otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R).
La fórmula general de un aminoácido es:
Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R:
Aminoácidos esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por si solo
Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energética mente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con aminoácidos esenciales, se dice que son de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales.
Sólo 8 aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina
Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación)
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una
reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión
es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Estructura de las proteínas.
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de
otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.
Las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
• estructura primaria
• estructura secundaria
• estructura terciaria
• estructura cuaternaria
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.
entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la
forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible
que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta
anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten que esta
conversión pueda hacerse directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son
covalentes: son los enlaces peptídicos.
Estructura secundaria.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Hélice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace
peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se
forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo
-CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el
grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4.
Hoja Beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura
β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es
paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
Hélice de colágeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del
colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos
de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
Laminas beta o laminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos
los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por
dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acordeón.
Estructura terciaria.
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que
constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
Estructura cuternaría
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero y
° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cisteína situados en cadenas distintas.
Clasificación de las proteínas.
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación
que engloba dichos criterios es:
Proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.
Globulares.
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas
de transporte, son ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:
° Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
° Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
° Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
Fibrosas.
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas proteínas fibrosas son:
° Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
° Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
° Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos).
Proteínas conjugadas.
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo
no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
Glucoproteínas.
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una
fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secreción como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
° Ribonucleasa
° Mucoproteínas
° Anticuerpos
° Hormona luteinizante
Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa
polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos
entre los tejidos a través de la sangre.
Nucleoproteínas.
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una
ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su característica
fundamental es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia
de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.
Cromoprioteínas.
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos por
ejemplo. También los citocromos, que transportan electrones.
Funciones de las proteínas.
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y
permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de proteínas realizan su
función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas.
Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las
funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que
otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a
sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores
específicos, reguladores de la expresión génica al ADN.
Funciones principales de las proteínas.
Estructural.
Enzimatica.
Hormonal.
Defensiva
De transporte.
Reserva.
Reguladores.
Contracción muscular.
Función homeostática.
Enzimatica.
Hormonal.
Defensiva
De transporte.
Reserva.
Reguladores.
Contracción muscular.
Función homeostática.
Fuente Alimentaria
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